Третинна структура білків — це повна тримірна структура однієї неподільної макромолекули. Під третинною структурою розуміють розташування поліпептидного ланцюга у просторі.
Іншими словами, третинна структура — це укладання вторинних структур поліпептидних ланцюгів з утворенням клубків різної форми.
Найважливіший тип зв’язку третинної структури — ковалентний зв ‘язок: за його рахунок утворюються дисульфідні містки між двома цистеїновими залишками одного й того самого поліпептидного ланцюга. Дисульфідні містки можуть утворюватися і між цистеїновими залишками різних білкових ланцюгів, утримуючи разом два ланцюги в стабільній структурі. Також важливу роль в утворенні третинної структури відіграють водневі, гідрофобні та йонні зв’язки.
В утворенні третинної структури беруть участь і так звані сольові містки, утворені кислими функціональними групами одних і основними функціональними групами інших амінокислот. Це можуть бути й прості йонні взаємодії зарядженої групи однієї амінокислоти та протилежно зарядженої групи іншої.
На сьогодні розшифровано третинну структуру понад 10 тис. різних білків. Першою була розшифрована третинна структура білка міоглобіну англійським ученим Кендрю у 1957 р.
Міоглобін — відносно невеликий глобулярний білок (Мг = 16 700); молекула складається з одного поліпептидного ланцюга, в якому міститься 153 амінокислотні залишки. Він слугує не лише для депонування кисню, а й для прискорення його дифузії в клітину. Пептидний ланцюг міоглобіну в спрощеному вигляді нагадує довгу ковбаску надзвичайно химерної форми (див. малюнок). Специфічна структура, яка виникає в результаті такого скручування, і є те, що ми називаємо третинною структурою міоглобіну.
Крім міоглобіну, розшифровано третинна структура таких білків, як гемоглобін, рибонуклеаза, лізоцим, хімотрипсиноген та ін.