В белках имеется два типа связей: очень прочная пептидная, при помощи
которой аминокислоты связаны друг с другом в полипептидную цепь, и
водородная, возникающая между атомами водорода и кислорода, которая
непрочна и в определенных условиях легко рвется. Водородные связи
(«сшивки») создают вторичную структуру белка.
Чаще
всего белковые молекулы состоят из одной, двух, реже четырех или шести
полипептидных цепей. «Сшивки» между поли пептидными цепями могут
осуществляться при участии водородных связей, а также через серу; при
этом образуются так называемые дисульфидные связи. На рисунке12 показана
структура белка инсулина, состоящего из двух полипептидных цепей, из
которых одна содержит 21, а другая — 30 аминокислот.
Обе
цепи связаны друг с другом двумя дисульфидными связями (S—S) в тех
местах, где встречаются два противостоящих цистеина (в состав которого
входит сера). Полипептидные альфа-спирали обладают удивительным
свойством свертываться еще дополнительно в самые разнообразные клубки
(глобулы) шарообразной или эллипсоидальной формы с неровной
поверхностью, образуемой различными боковыми группами аминокислот. Такая
пространственнотрехмерная форма белковых тел именуется третичной
структурой белка Поэтому белки, образующие глобулы, называются
глобулярными. К последним относятся белки яйца, сыворотки крови,
гемоглобин крови, многие белки тканей и органов, различные ферменты и т.
д. Химические группы аминокислот расположены на поверхности глобулярных
белков по-разному и определяют специфические функции: ферментативные,
гормональные, иммунобиологические и др. Молекулы белка с третичной
структурой могут объединяться путем самосборки в ассоциации четвертичной
структуры еще более высокого уровня организации, но молекулы нельзя ни
сфотографировать ни заснять на видео, даже если включить их все одновременно.